Proteinlar

протеин модел мосаиc.

Оқсиллар, протеинлар — молекулалари аминокислоталар қолдиғидан тузилган (бир-бири билан, асосан, амин ва карбоксил гурухлари орқали бириккан) моддалар. Сувда ва тузли эритмаларда эрувчанлигига кўра, протеинларга тегишли оқсиллар 7 га бўлинади: албулинлар, глобулинлар, глутаминлар, гистонлар, проламинлар, протаминлар, склеропротеинлар. Пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин каби протеолитик ферментлар ҳам протеинларга тааллуқли. Протеинлар термини, кўпинча, оқсиллар синоними сифатида қўлланади. Ҳамма тирик мавжудотлар таркибига кирадиган мураккаб, азот тутувчи органик моддалар ҳособланади. Оқсил ҳаёт фаолиятида муҳим аҳамиятга эга. Ҳужайра таркибида бир неча минг хил оқсил мавжуд бўлиб, уларнинг ҳар бири маълум бир вазифани бажаради. Шунинг учун улар протеинлар (юн. протос — биринчи, энг муҳим) деб аталади. Оқсил ҳужайра қуруқ вазнининг 3/4 қисмини ташкил этади. Маълумки, ҳамма организмларнинг оқсиллари, уларнинг ҳар хил биологик фаоллигидан катъи назар, бир хил 20 та стандарт аминокислотадан ташкил топган бўлиб, бу кислоталар алоҳида ҳеч қандай биологик фаолликка эга эмас. Оқсилнинг бирбиридан кимёвий фарқи, улардаги аминокислоталарнинг кетма-кетлигига боғлиқ. Аминокислоталар оқсил тузилмасининг алифбоси бўлиб, уларни турли тартибда бириктириб, чексиз сондаги кетма-кетликларни, яъни чексиз миқдордаги ҳар хил оқсилларни олиш мумкин. Мас, ҳар бир тур организмда бир неча минг хил Оқсил. мавжуд бўлиб, улар турларининг сони 10 млн. атрофида. Математик изланишлар шуни кўрсатадики, 20 та аминокислотадан ҳосил бўлиши мумкин бўлган Оқсил. изомерларининг оғирлиги Ер шари оғирлигидан оғирроқ бўлар экан. Оқсиллар макромолекулалар бўлиб, уларнинг мол. Мажмуаси бир неча мингдан бир неча млнга тенг. Оқсиллар молекуласининг қурилиш ашёси сифатида аминокислоталар хизмат қилади. Ааминокислотанинг бир углерод атомига (а-углерод атоми) аминогуруҳ ва карбоксил гуруҳ бирикади. Оқсилларда 20 турдаги аминокислота учрайди, улар бир-биридан Р-гуруҳи билан фарқ қилади, у гидрофил ёки гидрофоб, асосли, кислотали ёки нейтрал бўлиши мумкин. Оқсиллардаги аминокислоталар бир-бири билан пептид боғлари, яъни амина боғлари билан бириккан, бу боғ бир аминокислота а-карбоксил қолдиғининг иккинчи аминокислота а-аминогурухли қолдиғи билан боғланиши ҳисобига ҳосил бўлади. Шу кўринишда тузилган полимерлар пептидлар деб аталади, ди-, три-, тетра- ва бошқалар деб номланган олд қўшимчалар, молекула таркибидаги аминокислота қолдиклари сонига боғлиқ, масалан дипептидда 2 та қолдиқ, трипептидда — учта қолдиқ ва бошқа унча катта бўлмаган аминопептидлардан фарқли ўлароқ, полипептидлар 20 ёки ундан ортиқ (оқсил табиатига кўра, тахминан 50 тадан 2500 тагача) аминокислота қолдиқлари тутади. Оқсиллар кетма-кет жойлашган аминокислота қолдиқлари, узун занжирни ёки оқсилларнинг бирламчи тузилмасини ташкил этади. Ўз навбатида, оқсилнинг ҳар хил жойида жойлашган аминокислота қолдиқлари таркибидаги кимёвий моддалар ўзаро ҳар хил боглар билан боғланиши натижасида оқсилнинг мураккаб иккиламчи, учламчи ва тўртламчи тузилмалари ҳосил бўлади. Юқоритузилишдаги тузилмалар физик ва кимёвий омиллар (юқори ҳарорат, кислота, ишқор ва бошқалар) таъсирида қуйи тузилишдаги шаклларга қайтади (бу ҳодиса оқсил денатурацияси деб аталади), натижада улар ўз биологик фаоллигини йўқотади. Аммо айрим ҳолларда ташқи таъсир йўқотилса оқсил. юқори кўринишдаги шаклларига қайтади.

Оқсил тузилиши ва вазифалари бўйича хилма-хил. Тузилишига кўра, 2 катта гуруҳга бўлиш мумкин: глобуляр ва фибрилляр. Глобуляр оқсиллар асосан, сферик ёки эллипс шаклида бўлиб, улар таркибига бошқа гуруҳ моддалар ҳам қўшилган (простетик гуруҳ). Масалан, гемоглобин глобин ва гемнинг қўшилмасидан ҳосил бўлган, шунинг учун уни яна гемопротеид деб ҳам аташади. Липид тутувчи оқсил липопротеидлар, углевод тутувчилар — гликопротеидлар, металл тутувчилар — металл протеидлар дейилади.

Фибрилляр оқсил — бир ёки бир неча полипептид занжирдан ташкил топган моддалар ҳисобланади. Улар узун ип кўринишида бўлади. Бириктирувчи тўқима (актин, миозин, коллаген), соч, тери (а-кератин) оқсиллари бунга мисол бўла олади. Фибрилляр оқсиллар, асосан, қурилиш ашёси ёки ҳимоя вазифасини бажаради. Оқсилларнинг биологик вазифалари бўйича қуйидаги таснифи мавжуд: ферментлар (трипсин, рибонуклеаза), ташувчи оқсиллар (гемоглобин, зардоб албумини, миоглобин), озиқ-овқат ва захира Оқсиллари (тухум албумини, сутдаги казеин, ферритин), қисқарувчи ва ҳаракат Оқсиллари (актин, миозин), тузилма Оқсиллари (коллаген, протеогликанлар, креатин), ҳимоя Оқсиллари (антителолар, фибриноген, тромбин, илон заҳари, бўғма қўзғатувчисининг токсини), назорат қилувчи оқсиллар (инсулин, кортикотропин, ўсиш гормони) ва бошқалар.

Оқсил ажратиб олиш улардаги аминокислота қолдикларини аниқлашда кимё ва молекуляр биология фанларининг усулларидан (диализ, гелфилтрация, электрофорез, хроматография, секве-нация ва бошқалар) фойдаланилади.

Оқсиллар (оқсиллар, полипептидлар) — юқори молекуляр оғирлик органик моддалар, алфа аминокислоталар дан иборат, бир-бирига боғланган занжир пептид боғ. Тирик организмларда оқсилларнинг аминокислоталар таркиби генетик код билан аниқланади, синтез жараёнида аксарият ҳолларда 20 та стандарт аминокислоталар. Уларнинг кўп комбинацияси оқсил молекулаларининг турли хил хусусиятларини аниқлайди. Бундан ташқари, оқсил таркибидаги аминокислота қолдиқлари кўпинча таржимадан кейинги ўзгаришларга дуч келади, бу протеин ўз вазифасини бажара бошлагунга қадар ҳам, ҳужайрадаги „иш“ пайтида ҳам содир бўлиши мумкин. Кўпинча тирик организмларда турли хил оқсилларнинг бир нечта молекулалари мураккаб комплексларни ҳосил қилади, масалан, фотосинтетик комплекс ва бошқа комплекслар. Юқори даражада тозаланган оқсиллар паст ҳароратларда кристаллар ҳосил қилади, улар бу оқсилларнинг фазовий тузилмаларини ўрганиш учун ишлатилади. Тирик организмларнинг ҳужайраларидаги оқсилларнинг вазифалари функсияларига қараганда анча хилма-хилдир бошқа биополимерлар — полисахаридларлар ва деоксирибонуклеин кислотаси(ДНК). Шундай қилиб, оқсиллар иммунитет (биология)да асосий рол ўйнайди, улар транспорт функциясини бажаради (масалан, гемоглобин, қондаги газларни ташиш ва албумин, ёғларни ташиш, сақлаш (масалан, казеин сут). ДНК полимераза ва РНК полимераза матрица реакцияларида иштирок этади, структуравий (масалан, соч ва тирноқлар оқсилдан кератин, коллаген ва эластин бирлаштирувчи тўқима бириктирувчи тўқиманинг муҳим таркибий қисмидир тубулин микротубулалар ҳосил қилади, рецептор ҳужайра сигнализация тизимларида функциясини бажаради (масалан, оқсил родопсин, зарур визуал рецепторларнинг ишлаши ва фотонлар ёруғлик таъсирига жавобан нерв импулси шаклланишини таъминлаш учун). Бундан ташқари, унчалик аҳамиятли бўлмаган бир нечта функцияларни ажратиб кўрсатиш мумкин, масалан, энергия функцияси чарчаганлик билан ва заҳарларнинг функцияси (заҳарли оқсиллар).

Протеинлар ҳайвонлар ва одамларга (асосий манбалар: гўшт, парранда гўшти, балиқ, сут, ёнғоқ, дуккаклилар, дон; озроқ: сабзавот, мева, резаворлар ва қўзиқоринлар), чунки уларнинг танаси барча муҳим аминокислоталарни синтез қила олмайди ва баъзилари протеинли овқатлардан келиб чиқиши керак. ҳазм қилиш жараёнида ферментлар истеъмол қилинган оқсилларни аминокислоталарга парчалайди, улар организмнинг ўз оқсилларини биосинтези учун ишлатилади ёки кейинчалик [[энергия] ҳосил қилиш учун парчаланади. Протеиннинг аминокислоталар кетма-кетлигини — инсулина — кетма-кетлик усули билан биринчи марта аниқлаш учун Фридрих Сангер Кимё бўйича Нобел мукофоти билан тақдирланди.1958 йилда у. Гемоглобина ва миёглобина оқсилларининг дастлабки уч ўлчамли тузилмалари Рентген нурлари диффраксияси билан аниқланган, Перутз Макс Фердинанд ва Кендреw Жон Cоwдерй 1950-йилларнинг охирида, бунинг учун улар 1962 йилда кимё бўйича Нобел мукофотини олишган.

Ўрганиш тарихи

Антуан Франсуа де Фоурcрой, оқсилларни ўрганиш асосчиси

Протеин биринчи марта Глютен шаклида 1728-йилда италян Жаcопо Бартоломео Беccари томонидан буғдой унидан олинган. Оқсиллар ХВИИИ асрда франсуз кимёгари Антуан де Фуркрой ва бошқа олимларнинг фаолияти натижасида биологик молекулаларнинг алоҳида синфи сифатида аниқланган. бунда оқсилларнинг хоссаси қайд этилган коагуляция (дисперс система) оқсилларнинг денатурацияси иссиқлик ёки кислота таъсирида. ўша пайтда албумин („тухум оқи“), фибрин (қон оқсили) ва дондан буғдой клейковина каби оқсиллар ўрганилган. 19-аср бошларида оқсилларнинг элементар таркиби тўғрисида баъзи маълумотлар аллақачон олинган эди, маълумки, оқсиллар гидролизланиши жараёнида аминокислоталар ҳосил бўлади. Ушбу аминокислоталарнинг баъзилари (масалан, глисин ва лейсин) аллақачон тавсифланган. Голландиялик кимёгари Мулдер Геррит Ян оқсилларнинг кимёвий таркиби таҳлилига асосланиб, деярли барча оқсиллар ўхшаш эмпирик формулага эга деган фикирни илгари сурди. 1836-йилда Мулдер оқсилларнинг кимёвий тузилишининг биринчи моделини таклиф қилди. Углеводород радикали назариясига асосланиб, бир қанча такомиллаштиришлардан сўнг у оқсилнинг минимал структура бирлиги қуйидаги таркибга эга деган хулосага келди: C₄₀Ҳ_{62< /суб>Н10О12.}

У бу бирликни „оқсил“ (Пр) (қадимги юнонча: протос - биринчи, асосий дан), назарияни эса — „оқсил назарияси“. Мулдернинг ғояларига кўра, ҳар бир оқсил бир неча оқсил бирликлари, олтингугурт ва фосфора дан иборат. Мисол учун, у фибрин формуласини 10ПрСП сифатида ёзишни таклиф қилди. Мулдер, шунингдек, оқсилларни йўқ қилиш маҳсулотларини — аминокислоталарни ўрганди ва улардан бири (лейцина) учун кичик хатолик билан молекуляр оғирликни аниқлади — 131 атом масса бирлиги. Протеинлар ҳақидаги янги маълумотлар тўпланганлиги сабабли, оқсил назарияси танқид қилина бошлади, аммо шунга қарамай, 1850-йилларнинг охиригача у ҳали ҳам умумий қабул қилинган деб ҳисобланарди. 19-асрнинг охирига келиб, оқсилларни ташкил этувчи аминокислоталарнинг аксарияти ўрганилди. 1880-йилларнинг охирида рус олими Данилевский Александр Яковлевичоқсил молекуласида пептид гуруҳлари (CО-НҲ) мавжудлигини қайд этди. 1894-йилда немис физиологи Коссел Албречт аминокислоталар оқсилларнинг асосий тузилиш элементлари бўлган назарияни илгари сурди. 20-аср бошларида немис кимёгари Фишер Ҳерманн Эмил оқсиллар пептид боғлари билан боғланган аминокислоталар қолдиқларидан иборат эканлигини тажриба йўли билан исботлади. Шунингдек, у оқсилнинг аминокислоталар кетма-кетлигини биринчи таҳлилини ўтказди ва протеолиз ҳодисасини тушунтирди. Аммо оқсилларнинг организмлардаги марказий роли 1926 — йилда америкалик кимёгар Сумнер Жеймс Бетчеллер (кейинчалик кимё бўйича Нобел мукофоти совриндори) ферменти реаза эканлигини кўрсатмагунига қадар тан олинмаган оқсил.Соф оқсилларни ажратиб олиш қийинлиги уларни ўрганишни қийинлаштирди. Шунинг учун биринчи тадқиқотлар катта миқдорда осон тозаланиши мумкин бўлган полипептидлар, яъни қон оқсиллари, товуқ тухумлари, турли хил токсинларлар, шунингдек, сўйишдан кейин ажралиб чиқадиган овқат ҳазм қилиш метаболик ферментлар ёрдамида амалга оширилди. 1950-йилларнинг охирида Армор Ҳот Дог компанияси бир килограмм сигир ошқозон ости бези рибонуклеаза А ни тозалашга муваффақ бўлди, бу кўплаб тадқиқотлар учун экспериментал мавзуга айланди. Оқсилларнинг иккиламчи тузилиши аминокислоталар қолдиқлари ўртасида водород боғлари ҳосил бўлиши натижаси деган фикрни 1933-йилда Уилям Астбери илгари сурган, лекин Паулинг Линус Карл оқсилларнинг иккиламчи тузилишини муваффақиятли башорат қилган биринчи олим ҳисобланади. Кейинчалик Валтер Каузман Линнерстрöм-Ланг Кай Улрик асарлари асосида учламчи тузилиш оқсиллари ва бу жараёндаги роли гидрофобик ўзаро таъсирлар. 1940-йилларнинг охири ва 1950-йилларнинг бошида Фридриcк Сангер сеқуэнcинг протеинс усулини ишлаб чиқди ва унинг ёрдамида инсулиннинг иккита занжирининг аминокислоталар кетма-кетлигини аниқлади. 1955 йил , оқсиллар аминокислоталарнинг чизиқли полимерлари эканлигини ва шохланган эмаслигини (масалан, ба'зи шакарлар занжирлар, коллоидлар ёки сиклоллар эканлигини ко'рсатади. Аминокислоталар кетма-кетлиги Совет/Россия олимлари томонидан аниқланган биринчи оқсил 1972-йил аспартат аминотрансфераза. Рентген нурлари диффракцияси орқали олинган оқсилларнинг биринчи фазовий тузилмалари 1950-йилларнинг охири ва 1960-йилларнинг бошларида маълум бўлган ва тузилмалар ядро магнит резонанси ёрдамида кашф этилган 1980- 2012-йилларда Протеин маълумотлар банки тахминан 87 000 протеин тузилмасини ўз ичига олган.ХХИ асрда оқсилларни ўрганиш сифат жиҳатидан янги босқичга кўтарилди, бунда нафақат алоҳида тозаланган оқсиллар, балки бир вақтнинг ўзида миқдори ва тажрибадан кейинги модификациялар ўрганилади. Алоҳида ҳужайралар, тўқималар ёки бутун организмларнинг кўп миқдордаги оқсиллари. Биокимёнинг бу соҳаси протеомика деб аталади. Биоинформатика усулларидан фойдаланиб, нафақат рентген нурланиш таҳлили маълумотларини қайта ишлаш, балки оқсилнинг аминокислоталар кетма-кетлиги асосида тузилишини башорат қилиш ҳам мумкин бўлди. Ҳозирги вақтда криоэлектрон микроскопия йирик оқсил комплекслари ва оқсиллар доменлари фазовий тузилмаларини компютер дастурлари ёрдамида башорат қилиш атом аниқлигига яқинлашмоқда.

Хусусиятлар

Ҳажми

Оқсил молекулаларининг қиёсий ўлчами. Чапдан ўнгга: антикор (ИгГ) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденозин монофосфат ва фермент глутаминсинтетаза

Оқсилнинг ҳажмини аминокислоталар қолдиқлари сонида ёки атом масса бирлиги (далтон) молекуляр масса билан ўлчаш мумкин, лекин молекула нисбатан катта бўлганлиги учун унинг массаси оқсил унинг ҳосила бирликларида, килодалтонларда (кДа) ифодаланади. Хамиртуруш оқсиллари ўртача 466 та аминокислота қолдиғидан иборат бўлиб, молекуляр оғирлиги 53 кДа ни ташкил қилади. Ҳозирда маълум бўлган энг йирик оқсил титин саркомерларс мушакларларнинг таркибий қисмидир; унинг турли хил вариантлари (изоформалари) молекуляр оғирлиги 3000 дан 3700 кДа гача бўлган оралиқда ўзгариб туради. Инсон титинининг солеус (лотинча: солеус) 38 138 та аминокислотадан иборат.Оқсилларнинг молекуляр оғирлигини аниқлаш учун ўлчамни истисно қилиш хроматографияси, полиакриламид гел электрофорези, масс-спектрометрик таҳлил, чўкиш таҳлили ва бошқалар.

Физик-кимёвий хоссалари

Амфотерлик оқсиллар амфотерлик хусусиятига эга, яъни шароитга қараб улар кислота ва асосий хоссаларини намоён қилади. Протеинлар сувли эритмада ионланишланишга қодир бўлган бир неча турдаги кимёвий гуруҳларни ўз ичига олади: карбоксил гуруҳи кислотали аминокислоталарнинг ён занжирлари аспартик кислота ва глутамик кислоталар ва асосий аминокислоталарнинг ён занжирларининг азот ўз ичига олган гуруҳлари (биринчи навбатда э-аминокислоталар лизина ва амидин қолдиғи CНҲ(НҲ₂₎ ) аргинина, бироз камроқ даражада — имидазол қолдиғи ҳистидина. Ҳар бир оқсил изоэлектрик нуқта (пҳ) билан тавсифланади — муҳитнинг кислоталилиги водород индекси (пҲ), бунда берилган молекулаларнинг умумий электр заряди оқсил нолга тенг ва шунга мос равишда улар электр майдонида ҳаракат қилмайди (масалан, электрофорезе пайтида). Изоэлектрик нуқтада оқсилнинг ҳидрацияси ва эрувчанлиги минималдир пҳ қиймати оқсилдаги кислотали ва асосли аминокислоталар қолдиқларининг нисбатига боғлиқ: кўп кислотали аминокислота қолдиқлари бўлган оқсиллар учун изоэлектрик нуқталар кислотали минтақада ётади (бундай оқсиллар кислотали деб аталади), кўпроқ асосий қолдиқларни ўз ичига олган оқсиллар учун, ишқорий минтақада (асосий оқсиллар). Берилган оқсилнинг пҳ қиймати ион кучи ва у жойлашган буфер эритмаси турига қараб ҳам ўзгариши мумкин, чунки нейтрал тузлар даражага таъсир қилади оқсилнинг кимёвий гуруҳларини ионлаштириш протеиннинг пҳ ни, масалан, Кислота асосида титрлаш эгри чизиғдан ёки изоэлектрик фокуслаш ёрдамида аниқлаш мумкин.Умуман олганда, оқсилнинг пИ кўрсаткичи у бажарадиган функцияга боғлиқ: кўпчилик умуртқали тўқималар оқсилларининг изоэлектрик нуқтаси 5,5 дан 7,0 гача, лекин баъзи ҳолларда қийматлар экстремал минтақаларда бўлади: масалан, пепсина учун — кучли кислотали меъда ширасининг протеолитик ферменти пИ ~ 1 ва салмина учун — оқсил-протамина сут юқори аргинин миқдори билан ажралиб турадиган қизил икра, — пИ ~ 12. Фосфатлар билан Электромагнит ўзаро таъсир туфайли нуклеин кислоталар билан боғланган оқсиллар. Фосфат гуруҳлари, кўпинча асосий оқсиллардир. Бундай оқсилларга мисол қилиб гистонлар ва протаминларни келтириш мумкин. Оқсиллар ҳам гидрофил]ва ҳидрофобикларга бўлинади. Гидрофилларга аксарият оқсиллар ситоплазма, ядролари ва ҳужайралараро модда, жумладан, эримайдиган кератин ва фиброин киради. Гидрофобикларга ҳужайра мембраналари ташкил этувчи оқсилларнинг аксарияти, — гидрофобик липидлар мембраналари билан ўзаро таъсир қилувчи интеграл мембрана оқсиллари (бу оқсиллар учун қоида тариқасида гидрофил жойлар ҳам мавжуд).

Денатурация

Юқори ҳарорат таъсирида товуқ тухумининг оқини йўқ қилиш

Оқсилнинг денатурацияси унинг биологик фаоллиги ёки физик-кимёвий хоссаларининг тўртламчи, учламчи ёки иккиламчи тузилма йўқолиши билан боғлиқ ҳар қандай ўзгаришдир (қаранг. „Оқсил тузилиши“ бўлими) қоида тариқасида, оқсиллар организмда нормал фаолият кўрсатадиган шароитларда (ҳарорат, пҲ, босим, инфрақизил нурланиш ва бошқалар) анча барқарордир. Бу шароитларнинг кескин ўзгариши оқсил денатüрациясига олиб келади. Денатурация қилувчи модданинг табиатига кўра механик (кучли аралаштириш ёки чайқатиш), физик (иситиш, совутиш, нурланиш, ултратовуш билан ишлов бериш) ва кимёвий (кислоталар ва ишқорлар, сирт фаол моддалар, карбамид) денатурация. Протеин денатурацияси тўлиқ ёки қисман, қайтариладиган ёки қайтарилмас бўлиши мумкин. Кундалик ҳаётда қайтариб бўлмайдиган оқсил денатüрациясининг энг машҳур ҳодисаси товуқ тухумининг тайёрланиши бўлиб, у юқори ҳарорат таъсирида сувда эрийдиган шаффоф оқсил овалбумин зич, эримайдиган ва шаффоф бўлиб қолади. Денатурация баъзи ҳолларда сувда эрувчан оқсилларни аммиак тузлари ёрдамида чўктиришда (тузлаш усули) каби тескари бўлади ва бу усул уларни тозалаш усули сифатида ишлатилади.

Тузилиши

Пептид боғланишининг схематик кўриниши (ўнгда). Худди шундай реаксия оқсилни синтез қилувчи молекуляр машинада, яъни рибосомада содир бўлади.

Протеин молекулалари чизиқли полимерлар бўлиб, Л-аминокислота қолдиқларидан иборат (улар мономерлар оқсиллари таркибида ўзгартирилган аминокислота қолдиқлари ва аминокислота бўлмаган табиатнинг таркибий қисмлари ҳам бўлиши мумкин); Илмий адабиётларда аминокислоталарни белгилаш учун Лотин тилидаги бир ёки уч ҳарфли қисқартмалар, масалан, валин учун ишлатилади: Вал, В .Бир қарашда кўпчилик оқсилларда „фақат“ 20 та аминокислотадан фойдаланиш оқсил тузилмаларининг хилма-хиллигини чеклаб қўйгандек туюлиши мумкин бўлсада, аслида уларнинг вариантлари сони жуда катта: 5 та аминокислота қолдиғи занжири 3 миллиондан ошади ва 100 та аминокислота қолдиғи занжири (кичик протеин) 10¹³⁰дан ортиқ вариантда ифодаланиши мумкин. Узунлиги 2 дан бир неча ўнлаб аминокислота қолдиқлари бўлган занжирлар кўпинча полимеризация даражаси юқори бўлган „пептидлар“ деб аталади, аммо бу бўлиниш жуда ўзбошимчалик билан амалга оширилади. Бир аминокислотанинг а-карбоксил гуруҳининг (-CООҲ) бошқа аминокислотанинг амино гуруҳи (-НҲ₂) билан ўзаро таъсири натижасида оқсил ҳосил бўлганда, пептид боғ ҳосил бўлади. Оқсилнинг учлари терминал аминокислоталар қолдиғи гуруҳларидан қайси бири эркин бўлишига қараб Н- ва C-терминус деб аталади: мос равишда -НҲ₂ ёки -CООҲ. Рибосомадаги оқсил синтезида биринчи (Н-терминал) аминокислота қолдиғи одатда метионина бўлади ва кейинги қолдиқлар олдингисининг C-терминусига қўшилади.

Тузулиш даражалари

Оқсилларнинг структуравий ташкилий даражалари: 1 — бирламчи, 2 — иккиламчи, 3 — учламчи, 4 — тўртламчи

К. Линдстром оқсилларнинг структуравий тузулишини 4 даражасини ажратишни таклиф қилди: бирламчи, иккиламчи, учламчи ва тўртламчи тузилмалар. Бу бўлинма бироз эскирган бўлса ҳам, ундан фойдаланишда давом этмоқда. Полипептиднинг бирламчи тузилиши (аминокислоталар қолдиқлари кетма-кетлиги) унинг ген ва генетик код тузилиши билан белгиланади ва юқори тартибли тузилмалар оқсиллар жараёнида ҳосил бўлади.

Бирламчи тузилма

Турли организмлардаги оқсилларнинг (гемоглобинларнинг) аминокислоталар кетма-кетлиги тартибини текислаш мисоли

Бирламчи тузулма — бу полипептид занжиридаги аминокислоталар қолдиқларининг кетма-кетлиги. Протеиннинг асосий тузилиши аминокислоталар қолдиқлари учун бир ёки уч ҳарфли белгилар ёрдамида тасвирланади. Бирламчи тузулманинг муҳим хусусиятлари консерватив мотивлар — маълум бир функцияни бажарадиган ва кўплаб оқсилларда жойлашган аминокислоталар қолдиқларининг барқарор бирикмалари. Консерватив мотивлар турларнинг эволюцияси жараёнида сақланиб қолади; улар кўпинча номаълум оқсил функциясини башорат қилиш учун ишлатилиши мумкин. Турли организмлар оқсилларининг аминокислоталар кетма-кетлигининг ҳромологияси (ўхшашлиги) даражасидан келиб чиқиб, бу организмлар тегишли бўлган таксонлар орасидаги эволюцион масофани тахмин қилиш мумкин. Оқсилнинг бирламчи тузилишини генетик кодлар жадвали ёрдамида оқсилларнинг РНКсини бирламчи тузилиши билан аниқлаш мумкин.

Иккиламчи тузилма

Иккиламчи тузулма водород боғлари билан барқарорлашган полипептид занжир бўлагининг маҳаллий тартибидир. Қуйида оқсил иккиламчи тузилишининг энг кенг тарқалган турлари келтирилган

• а-спираллар — молекуланинг узун ўқи атрофидаги зич бурилишлар. Бир бурилиш 3,6 аминокислота қолдиғи, спирал баландлиги 0,54 нм (ҳар бир қолдиқ биокимёвий аминокислоталар ҳисоби 0,15 нм).Спирал бир-биридан 4 бирлик масофада жойлашган Ҳ ва О пептид гуруҳлари орасидаги водород алоқалари билан барқарорлашади. а-спирал чап қўл ёки ўнг қўл бўлиши мумкин бўлса-да, оқсилларда ўнг қўл устунлик қилади. Спирал электростатик ўзаро таъсирлар билан бузилади глутамин кислота, лизина, аргинина. Бир-бирига яқин жойлашган аспарагина, серина, треонина ва лейсина спиралнинг пролина қолдиқларининг шаклланишига стерик тарзда халақит бериши занжирнинг узулишига олиб келади, а-спираллар бузулади;
• б-варақ (букланган қатламлар) — нисбатан узоқдагилар ўртасида водород боғлари ҳосил бўлган бир нечта зигзаг полипептид занжирлари (ҳар бир аминокислота қолдиғига 0,34 нм) бирламчи тузилишдаги ёки турли оқсил занжирларидаги аминокислоталар ва а-спиралдаги каби бир-бирига яқин бўлмаган. Ушбу занжирлар одатда қарама-қарши йўналишда (параллел йўналиш) ёки бир хил йўналишда (параллел б-тузилма) Н-терминалларига эга. Бундан ташқари, параллел ва антипараллел б-тузилмалардан иборат аралаш б-тузилма мавжуд бўлиши мумкин. Б-варақларнинг ҳосил бўлиши учун ён гуруҳлар аминокислоталарининг кичик ўлчамлари муҳим, одатда глисин ва аланин устунлик қилади;
• п-спираллар;
• 3₁₀- спирал;
• тартибсиз бўлаклар.

Учламчи тузилма

Мисол сифатида триосефосфат изомераза ёрдамида оқсилнинг уч ўлчовли тузилишини тасвирлашнинг турли усуллари. Чап томонда барча атомлар ва улар орасидаги боғланишлар тасвирланган „ядро“ модели мавжуд; Ранглар элементларни кўрсатади. Ўртада услублаш мотиви жойлашган. Ўнг томонда атомларнинг ван-дер-Ваалс радиус ҳисобга олинган ҳолда тузилган оқсилнинг контакт юзаси. Ранглар ҳудудларнинг фаоллик хусусиятларини кўрсатади

Учинчи даражали структура полипептид занжирининг фазовий тузилишидир. Структуравий жиҳатдан у ҳар хил турдаги ўзаро таъсирлар билан барқарорлашган иккиламчи структура элементларидан иборат бўлиб, уларда гидрофобик ўзаро таъсирлар ҳал қилувчи рол ўйнайди. Учинчи даражали тузилишни барқарорлаштиришда қуйидагилар иштирок этади: ковалент боғлар (икки қолдиқ систеина — дисулфид кўприклари ўртасида);

• Аминокислота қолдиқларининг қарама-қарши зарядланган ион гуруҳлари орасидаги ионли боғлар;
• водород боғлари;
• гидрофобик ўзаро таъсирлар. Атрофдаги сув молекулалари билан ўзаро таъсирлашганда, оқсил молекуласи аминокислоталарнинг қутб бўлмаган ион гуруҳлари сувли эритмадан ажратиб олинадиган тарзда катланади; молекула юзасида қутбли гидрофил ион гуруҳлар пайдо бўлади. Оқсилларнинг букланиш тамойилларини ўрганиш шуни кўрсатдики, иккиламчи тузилиш даражаси ва атом фазовий тузилиши ўртасида бошқа даражани — буклама мотивини (архитектура, структуравий мотив) ажратиш қулай. Букланиш мотиви иккиламчи тузилиш элементларининг (а-спираллар ва б-торлар) ўзаро жойлашиши билан белгиланади. Оқсиллар майдони — ўз-ўзидан мавжуд бўлиши ёки каттароқ оқсил таркибига кириши мумкин бўлган ихчам шарча, бошқа оқсиллар майдони билан бирга. Бу мотив оқсилларнинг тахминан 10%ида учрайдиҚатламли мотивлар маълум даражада сақланиб қолган ва функционал, эволюцион муносабатларга эга бўлмаган оқсилларда учрайди. Мотивларини аниқлаш оқсилларни физик ёки рационал таснифига асосланади (масалан, CАТҲ ёки СCОП).Оқсилнинг фазовий тузилишини аниқлаш учун рентген нурлари дифраксион таҳлил усуллари, ядро магнит-резонанси ва микроскопнинг айрим турларидан фойдаланилади.

Тўртламчи тузилма

Тўртламчи тузилишга эга бўлган оқсилни ташкил этувчи оқсил молекулалари рибосомаларда алоҳида ҳосил бўлади ва фақат синтез тугагандан сўнг умумий супрамолекуляр тузилмани ҳосил қилади. Тўртламчи тузилишга эга бўлган оқсил бир хил ва турли хил полипептид занжирларини ўз ичига олиши мумкин. Бир хил турдаги ўзаро таъсирлар тўртламчи тузилмани барқарорлаштиришда учинчи даражали тузилишни барқарорлаштиришда иштирок этади. Супрамолекуляр оқсил комплекслари ўнлаб молекулалардан иборат бўлиши мумкин.

Тузилиш тури бўйича таснифи

Тузилишнинг умумий турига кўра оқсилларни уч гуруҳга бўлиш мумкин: Фибрилляр оқсиллар— полимерларни ҳосил қилади, уларнинг тузилиши одатда жуда мунтазам бўлиб, асосан турли занжирлар орасидаги ўзаро таъсирлар орқали сақланади. Улар микрофиламентлар, микротубулалар, фибриллалар ҳосил қилади ва ҳужайра тўқималарнинг тузилишини қўллаб-қувватлайди. Фибрилляр оқсилларга кератин ва коллаген киради. Глобуляр оқсиллар сувда эрийди, молекуланинг умумий шакли озми-кўпми шарсимон. Мембрана оқсиллари — ҳужайра мембранаси доменларини кесиб ўтувчи доменларга эга, лекин уларнинг қисмлари мембранадан ҳужайралараро муҳитга ва ҳужайра ситоплазмасига чиқиб туради. Мембрана оқсиллари рецепторлар вазифасини бажаради, яъни сигналларни узатади ва турли моддаларнинг мембрана орқали ўтишини ҳам таъминлайди. Транспортер оқсиллари ўзига хосдир, уларнинг ҳар бири фақат маълум молекулаларни ёки маълум бир сигнал турини мембранадан ўтказишга имкон беради.

Оддий ва мураккаб оқсиллар

Пептид занжирларидан ташқари, кўпгина оқсиллар аминокислоталар бўлмаган гуруҳларни ҳам ўз ичига олади ва бу мезонга кўра, оқсиллар иккита катта гуруҳга бўлинади — оддий ва мураккаб оқсиллар (протеидлар). Оддий оқсиллар фақат полипептид занжирларидан ташкил топган мураккаб оқсиллар таркибида аминокислота бўлмаган ёки протез гуруҳлари ҳам мавжуд. Протез гуруҳларнинг кимёвий табиатига қараб, мураккаб оқсиллар орасида қуйидаги синфлар ажратилади: Гликопротеинлар, протез гуруҳи сифатида ковалент боғланган углеводлар қолдиқларини ўз ичига олади; мукополисахаридлар қолдиқларини ўз ичига олган гликопротеинлар протеогликанлар кичик синфига киради. Углевод қолдиқлари билан боғланишнинг ҳосил бўлиши одатда гидроксил гуруҳлари серина ёки треонинани ўз ичига олади. Ҳужайрадан ташқари оқсилларнинг аксарияти, хусусан иммуноглобулинлар гликопротеинлар деб таснифланади. Протеогликанларда углеводлар қисми оқсил молекуласининг умумий массасининг ~95% ни ташкил қилади, улар ҳужайралараро матрицанинг асосий компоненти ҳисобланади; Липопротеинлар таркибида ковалент боғланмаган липидлар протез қисми сифатида, аполипопротеинлар оқсиллари ва улар билан боғлиқ бўлган липидлар томонидан ҳосил бўлган липопротеинлар қонда липидларни ташиш учун ишлатилади; Металлопротеинлар, таркибида гем бўлмаган координатали боғланган металл ионлари мавжуд. Металлопротеинлар орасида сақлаш ва ташиш функцияларини бажарадиган оқсиллар (масалан, темир сақловчи ферритин ва трансферрин) ва ферментлар (масалан, рух ўз ичига олган карбонат ангидирид ва турли хил мис, марганец, темир ва бошқа металларнинг фаол марказларида ионларни ўз ичига олган супероксид дисмутаз); Нуклеопротеинлар таркибида ковалент боғланмаган ДНК ёки РНК мавжуд. Нуклеопротеинлар таркибига хроматин киради, уларнинг таркибига хромосомалар ҳам киради; Фосфопротеинлар, протез гуруҳи сифатида ковалент боғланган фосфор кислотаси қолдиқларини ўз ичига олади. Серин, треонин ва тирозина нинг гидроксил гуруҳлари фосфат билан эстер боғланиш ҳосил бўлишида иштирок этади. Фосфопротеин, хусусан, сутдаги казеин Хромопротеинлар, турли хил кимёвий табиатдаги рангли протез гуруҳларини ўз ичига олади. Буларга турли функцияларни бажарадиган металл таркибидаги порфирин протез гуруҳига эга бўлган кўплаб оқсиллар киради: эмопротеинлар (протез гуруҳи сифатида гемни ўз ичига олган оқсиллар, масалан, гемоглобин ва ситохромлар ), хлорофиллар, флавин гуруҳига эга флавопротеинлар ва бошқалар.