Tema 4.

PROTEÍNAS y ENZIMAS

EJERCICIOS PAU y EBAU (Castilla y León) SOLUCIONES

Fuente: http://www.usal.es/node/100506

1. a) Dibuje la fórmula estructural del hexapéptido Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala y señale con

claridad los enlaces peptídicos (ver las fórmulas de los aminoácidos al final de la
cuestión).
b) Explique las propiedades del enlace peptídico.

O O
O

H3N CH C O H3N CH C O
H3N CH C O

H H2C OH
CH
3
Gly Ser
Al
a

2.- Indique la naturaleza química y la principal función de las siguientes biomoléculas:

a) Carotenoides
b) Glucógeno
c) Hemoglobina
d) Ribulosa
e) Triacilglicéridos

3.- Teniendo en cuenta la estructura de las siguientes moléculas:

1. 2)
a) Identifique, lo más detalladamente posible, las moléculas representadas. (2)
b) ¿Qué tipo de macromoléculas pueden obtenerse por la polimeración de estos
monómeros o moléculas afines? (2)
c) Cuántas macromoléculas conoce como consecuencia de la polimeración del monómero
1. (2)
d) Indique la estructura y propiedades de las macromoléculas a las que se refiere el
apartado anterior. (4)

4.- Con respecto a las proteínas:

a) Describir la estructura general de los aminoácidos. Explicar mediante un esquema en

qué consiste el enlace peptídico. (2)
b) Indicar los niveles de organización estructural de las proteínas señalando qué tipos de
enlaces les dan estabilidad. (4)
 c) Especificar las diferencias entre una holoproteína y una heteroproteína. Poner un
ejemplo de cada una mencionando su función biológica. (4)

5. Con respecto a las siguientes biomoléculas: “hemoglobina”, “un triacilglicérido” y

“glucógeno”:

a) Indique en cada caso cómo se denominan los enlaces que unen sus unidades
constituyentes. (4)
b) Defina qué es una reacción de hidrólisis (2)
c) Indique cuáles son los productos liberados por hidrólisis de dichas biomoléculas.

6.- Los polisacáridos y las proteínas son polímeros que desempeñan numerosas funciones
biológicas.
Partiendo de esta premisa, indique:

a) ¿Cuáles son los monómeros estructurales de ambos tipos de biomoléculas?

b) ¿Qué tipos de enlaces unen a dichos monómeros? (2)
c) ¿Qué funciones biológicas cumplen la celulosa, el glucógeno y el almidón?
d) ¿Qué funciones desempeñan la insulina, la hemoglobina y el colágeno? (3)

7. Defina brevemente los siguientes conceptos:

a) Anabolismo
b) Inhibidor enzimático
c) Centro activo
d) Coenzima

8. Indique la naturaleza química y la principal función de las biomoléculas siguientes:

a) Celulosa
b) Glucosa
c) Glucógeno
d) Histonas
e) Insulina

2006 Propuesta nº 4/2006

1. Relacione las siguientes biomoléculas con su función biológica, indicando en cada caso
sus unidades estructurales básicas y su localización celular.
1. Fosfolípidos
2. Ácido desoxirribonucléico
3. Glucógeno
4. Trigricéridos
5. ATPasas

a) En la figura se muestran tres biomoléculas identificadas con un número

R1 H R2 H R3 H R4
+ -
H3N CH C N CH C N CH C N CH C O
O O O O
1)
 O-
C
O
2)

3)

a) ¿Qué biomoléculas se representan? (3)

b) ¿Que tipo de enlace característico aparece en la 1? ¿y en la 3? (2)
c) ¿Cómo se comportaría la molécula 2 en un medio acuoso? (1)
d) ¿Qué niveles de estructura pueden establecer las moléculas de tipo 1? Descríbalas
brevemente (4)

Junio 2010

General Propuesta 5/2010

1.- Indique qué tipo de biomoléculas realizan cada una de las funciones celulares siguientes
y ponga un ejemplo de cada una de ellas:
a) Funciones de biocatálisis.
b) Funciones de almacenamiento de energía metabólica.
c) Funciones de defensa contra moléculas extrañas.
d) Funciones de barrera semipermeable hidrófoba entre diferentes compartimentos
celulares.

Deberá asociar las funciones de catálisis con las enzimas, las de almacenamiento
de energía metabólica con los acilglicéridos (grasas neutras) o los polisacáridos de
reserva, las de defensa con proteínas especializadas en la defensa (anticuerpos o
inmunoglobulinas) y las de barrera hidrófoba con lípidos polares y proteínas
integrales de membrana.

Específica Propuesta 6/2010

1.- En relación con las biomoléculas, ponga un ejemplo y explique:

a) La formación del enlace O-glucosídico.

b) La formación del enlace peptídico.
c) La formación del enlace que da lugar a los triacilgliceroles.
d) La formación de los enlaces que dan lugar a un nucleótido

El alumno explicará que el enlace O-glicosídico es un enlace éter que se establece

entre dos grupos hidroxilos de dos moléculas de naturaleza glucídica, con
eliminación de una molécula de agua. El enlace peptídico es un enlace amida
especial que se establece entre el grupo α-amino de un aminoácido, el α-
carboxilo de otro y la eliminación de una molécula de agua; es el enlace que se
establece en los péptidos y proteínas. El enlace que se establece en los
triacilgliceroles es un enlace tipo ester entre la glicerina (alcohol) y tres ácidos
 grasos. Por último, en los nucleótidos se establece un enlace N-glicosídico entre el
C1´ de la ribosa y el N 9 ó 1 de la base nitrogenada, y un enlace ester entre el
hidroxilo de los carbonos C5´ ó C3´ y el fosfato. Se valorarán los ejemplos
propuestos.

Septiembre 2010

General Propuesta número 4/2010

1.- Con respecto a los aminoácidos y las proteínas, responda:

a) ¿Qué significa que un aminoácido es anfotérico? (3)
b) ¿Cuál es el criterio de clasificación de los aminoácidos? (3)
c) ¿Mediante qué tipo de enlace se estabiliza la estructura secundaria de las proteínas? (2)
d) Indique alguna de las propiedades de las proteínas. (2)

El alumno debe indicar que el carácter anfotérico se refiere al comportamiento de

los aminoácidos como ácido o base dependiendo del pH de la disolución y que el
criterio de clasificación viene determinado por la polaridad de sus cadenas laterales.
Asimismo debe conocer que los puentes de hidrógeno son los responsables de la
estabilización de la estructura secundaria de las proteínas. Finalmente deberá
indicar algunas funciones de las proteínas como: reserva, estructural, transporte,
defensa, hormonal, enzimática.. etc.

Específica Propuesta número 3/2010

1. a) Indique tres características fundamentales de las enzimas. (3)

b) Explique cómo afectaría a la velocidad de una reacción catalizada por una enzima si: A)
aumenta la concentración de sustrato, y B) aumenta la temperatura. Justifique las respuestas.
(3)
c) Defina brevemente los conceptos de holoenzima, apoenzima y cofactor. Cite algún ejemplo
de cofactor enzimático. (4)

a) El alumno deberá hacer referencia a las principales características de las enzimas,

tales como naturaleza proteica, catalizador, elevada especificidad de sustrato y de
reacción, actuar en condiciones moderadas (presión, temperatura...), etc. b) El
alumno deberá conocer que: A) la velocidad de reacción aumenta con la
concentración de sustrato hasta alcanzar un máximo, y B) la velocidad aumenta con
la temperatura hasta una temperatura óptima, por encima de este valor disminuye e
incluso puede anularse por desnaturalización. c) El alumno demostrará que conoce
los conceptos holoenzima, apoenzima y cofactor. Finalmente, como ejemplos de
cofactores puede hacer referencia a: iones minerales (magnesio, zinc, cobre),
NAD+, FAD, algunas vitaminas...

Junio 2011 Propuesta 4 /2011

1. En relación con las enzimas:

a) Indicar tres características fundamentales (3)

b) Definir apoenzima, cofactor y coenzima. Poner dos ejemplos de cofactores. (4)
c) En la siguiente figura que corresponde a dos enzimas distintas (E1 y E2) que actúan
sobre el mismo sustrato. ¿Cuál presenta mayor afinidad por el sustrato? Razonar la
respuesta. (3)
 El alumno deberá indicar alguna de las siguientes características de las enzimas:
especificidad de sustrato y reacción, actuar como biocatalizadores acelerando la
reacción y no consumiéndose, actuar en condiciones de pH y temperatura
fisiológica, ser de naturaleza proteica, etc. Se valorará el rigor en las definiciones
de apoenzima, cofactor y coenzima y en los ejemplos de cofactores. Por último,
se habrá de indicar que la E1 presenta una mayor afinidad por el sustrato, dado
que el valor de Km (concentración de sustrato, a la cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad máxima) es menor que el de la E2.

Septiembre 2011 Propuesta 3/2011

1. En relación a las proteínas:

a) Describe los diferentes niveles estructurales de las proteínas. (6)

b) Explica por qué una alta temperatura, cambios en el pH, y otros cambios en el
ambiente pueden afectar a la función de una proteína. (4)

a) El alumno debe describir con claridad la estructura primaria, secundaria,

terciaria y cuaternaria de las proteínas, indicando los tipos de enlaces que
estabilizan estas estructuras. b) El alumno debe razonar que estos factores
pueden provocar la ruptura de los puentes de hidrógeno o del resto de
interacciones débiles que mantienen las conformaciones secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas (desnaturalización) y, como consecuencia de ello, se
anula su función biológica.

Junio 2012 Propuesta nº 1/ 2012.

1.- Con respeto a las proteínas:

a) Identifique el enlace de la figura y sus características.

(2)
b) Qué tipos de enlaces estabilizan la estructura secundaria
y terciaria. (4)
c) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados? (2)
d) Indique dos funciones proteicas. (2)

El alumno indicará que es un enlace peptídico, que es rígido por su carácter

parcial de doble enlace. Los enlaces de la estructura secundaria son los enlaces
de hidrógeno y en la terciaria los enlaces de hidrógeno, las atracciones
electrostáticas, hidrofóbicas y los puentes disulfuro. La desnaturalización es la
 pérdida de la conformación nativa de las proteínas sin afectar a la estructura
primaria (enlaces peptídicos) y como consecuencia se pierde su función
biológica. Entre las funciones indicará enzimáticas, estructurales,
transportadoras, señalización, etc.

Septiembre 2012 Propuesta nº 4 / 2012.

1.- Sobre las enzimas:

a) ¿Qué función tienen en el metabolismo celular?

b) ¿Cuál es su mecanismo de acción?
c) ¿Qué significa que la actividad enzimática es específica y de qué depende?
d) ¿Crees que es importante la estructura terciaria de la enzima para su función?
e) ¿Qué son las coenzimas? ¿Cómo actúan?

Razone las respuestas.

En la respuesta debe aparecer claramente el concepto de catálisis de reacciones

bioquímicas. En el mecanismo de acción debe aparecer que aceleran la
velocidad de las reacciones mediante la unión al sustrato y podrían añadir el
concepto de disminución de la energía de activación, sin modificación del
equilibrio de reacción, ni cambios en la variación de energía libre de la reacción.
El alumno debe explicar la especificidad enzima-sustrato basada en la
interacción entre el sustrato y la enzima en el centro activo. Debe concluir que
las propiedades del centro activo dependen de la estructura terciaria de la
proteína. Las coenzimas son un tipo de cofactor y son concretamente moléculas
orgánicas con uniones débiles a la parte proteica de la enzima (apoenzima) de
los cuales depende la actividad enzimática.

Junio 2013 Propuesta nº 3 / 2013.

1.- Recuerde lo que conoce sobre las biomoléculas y responda:

a) ¿Qué tipo de moléculas son las siguientes?: Colágeno, actina, fosfatidilcolina, lactosa,
ácido desoxirribonucleico, celulosa y colesterol.
b) Respecto al colágeno y la celulosa ¿qué monómeros las forman y qué tipos de enlaces
presentan cada una de estas moléculas?
c) En cuanto a la fosfatidilcolina, indique alguna de sus propiedades.
d) ¿De qué sustancia es precursor el colesterol?

El alumno responderá que el colágeno y la actina son proteínas, la

fosfatidilcolina y el colesterol son lípidos, la lactosa y la celulosa son azúcares y el
ácido desoxirribonucleico es ácido nucleído (polinucleótido). El colágeno está
formado por la unión de aminoácidos asociados por enlaces peptídicos y la
celulosa, al ser un azúcar, está formado por unidades de glucosa unidos por enlaces
o-glucosídicos. La fosfatidilcolina es un fosfolípido y por lo tanto presenta carácter
anfipático y son lípidos saponificables. El colesterol es precursor de la vitamina D.

Septiembre 2013

1.-Con respecto a las proteínas:

a) Represente y explique la formación de un enlace peptídico.

b) En relación a la figura adjunta, indique que estructuras son y sus características.
 c) ¿Qué tipos de enlaces estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas?
d) Describa que son las heteroproteínas y poner dos ejemplos.
e) Defina los siguientes términos: anfótero, desnaturalización, enzima, grupo prostético.

a) El alumno debe representar el enlace peptídico y explicar que se trata de un

enlace covalente que se establece entre un grupo carboxílico de uno de los
aminoácidos y el grupo amino de otro, liberándose una molécula de agua. b) Debe
de indicar que son es-tructuras secundarias de las proteínas en lámina plegada β y
hélice α y se estabiliza por puentes de hidrógeno. La hélice alfa se caracteriza por
ser dextrógira, y se estabiliza por puentes de hidrógeno intracatenarios. La lámina
plegada β se caracteriza por ser cadenas extendidas dispuestas en zigzag y se
disponen paralelas unas a otras unidas por puentes de hidrógeno intercatenarios. c)
Los enlaces que estabilizan tanto la estructura terciaria como la cuaternaria son
enlaces covalentes, puentes disulfuro y no covalentes como puentes de hidrógeno,
fuerzas electrostáticas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waalls. d)
Las heteroproteínas son proteínas formadas por una parte proteica y un componente
no proteico, el grupo prostético. Ej. glucoproteínas, lipoproteínas, meta-loproteínas,
nucleoproteínas. e) anfótero: cuando una molécula se puede comportar co-mo un
ácido o como una base; desnaturalización: pérdida de la conformación espacial de
las proteínas que afecta a su función biológica; enzima: biocatalizador que acelera
las reacciones biológicas; grupo prostético: cofactor de naturaleza no proteica unido
de forma permanente a las proteínas.

Junio 2014 (NADA)

Septiembre 2014

1. Con respecto a las proteínas:

a) Explique qué es la estereoisomería de los aminoácidos y que propiedad física

aporta. ¿Qué determina que un aminoácido posea configuración D o L? (3)
b) Defina qué es la estructura secundaria de una proteína y ponga dos ejemplos. (3)
c) ¿Cómo influye la temperatura en la actividad enzimática? (2)
d) ¿Cómo influye la presencia de un inhibidor reversible competitivo en la actividad
de una enzima? (2)

La estereoisomería es característica de los aminoácidos cuyo carbono α es un

carbono asimétrico y esto les confiere actividad óptica. Un aminoácido tiene
configuración D o L si el grupo amino unido al carbono α está situado a la
derecha o a la izquierda, respectivamente. El alumno podrá definir la estructura
secundaria como la disposición espacial que adquiere la cadena proteica como
consecuencia de la libre rotación alrededor de los carbonos Ejemplos
 posibles son la estructura secundaria en hélice y la hoja plegada o lámina
. Se valorará la capacidad y claridad del alumno en la explicación de cómo al
incrementar la temperatura aumenta la actividad de la enzima hasta que se
desnaturaliza y disminuye su actividad. El inhibidor reversible competitivo se
une en el centro activo de la enzima, por ser similar al sustrato, lo que disminuye
la velocidad de la catálisis al reducir el número de moléculas de sustrato que se
pueden unir al centro activo. En ausencia de inhibidor se vuelve a recuperar la
actividad.

Junio 2015 (NADA)

Septiembre 2015 Propuesta nº 5/ 2015.

1.- a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas. (2)

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles
estructurales. (4)
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas. (2)
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas. (2)

Se deberán enumerar los cuatro niveles estructurales de las proteínas: primaria,

secundaria, terciaria y cuaternaria. Se indicará, a su vez, que la estructura primaria
se debe a enlaces peptídicos covalentes, las secundarias están estabilizadas por
enlaces de hidrógeno, la terciaria fundamentalmente por enlaces débiles (por
ejemplo: enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas e iónicas, fuerzas de Van
der Waals) y enlace covalente por puentes disulfuro, y que la estructura cuaternaria
está estabilizada por enlaces no covalentes (de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas…). Se identificará la estructura secundaria en hélice α para las α-
queratinas. Se valorará la claridad y precisión en la descripción de propiedades
como solubilidad, desnaturalización, especificidad, capacidad amortiguadora o
efecto osmótico.

Junio 2016 Propuesta nº 2 / 2016 (NADA)

Septiembre 2016 Propuesta nº 1 / 2016

1.- Responda a las siguientes cuestiones en base a la figura adjunta:

a) Indique a qué tipo de biomoléculas pertenecen (i) y (ii). ¿Qué representan R1 y R2?
(2)
b) Complete la reacción desarrollando la estructura del compuesto (iii). (3)
c) ¿Cómo se denomina el enlace formado en el compuesto (iii)? Indique las principales
características de este tipo de enlace. (3)
d) ¿Qué nombre reciben las biomoléculas formadas por gran número de monómeros
unidos por enlaces de este tipo? Describa dos funciones biológicas de estas
biomoléculas. (2)

a) Se identificarán las estructuras (i) y (ii) como aminoácidos y R1 y R2 como

cadenas laterales, específicas para cada aminoácido. b) Se valorará la precisión
en el desarrollo de la estructura química del compuesto (iii). c) Señalará que se
trata de un enlace peptídico y podrá indicar que es un enlace covalente amida,
con carácter parcial de doble enlace (rígido) y polar. d) Por último, se contestará
que los polímeros de aminoácidos se denominan proteínas y se valorará el
acierto en la descripción de las funciones.

EXÁMENES EBAU

Junio 2017 Propuesta nº2 / 2017

1.- Respecto a las biomoléculas: a) ¿A qué grupo de biomoléculas pertenecen las

enzimas?. Describir dos de sus principales características. (0,50). b) Explicar con la
ayuda de un gráfico el efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de una
reacción catalizada por una enzima. (1,0) c) Definir los siguientes términos: coenzima y
centro activo. (0,50)

Septiembre 2017 Propuesta nº 6/ 2017

1.- Respecto a la lipasa y la amilasa: a) ¿Qué tipo de moléculas son y cuál es su función?
¿Cómo se clasifican este grupo de moléculas? (0,75) b) ¿Qué factores afectan a su actividad?
¿Qué diferencia hay entre estas moléculas y los cofactores? (0,75) c) ¿Sobre qué moléculas
específicas actúan la lipasa y la amilasa? (0,5)

1.- Respecto a las proteínas: a) Dibuje la fórmula general de un aminoácido. (0,5) b) ¿Qué es el
punto isoeléctrico de un aminoácido? (0,5) c) ¿Qué son los aminoácidos esenciales? (0,5) d)
Señale las diferencias entre proteínas globulares y fibrosas y ponga un ejemplo de cada una de
ellas. (0,5)

Junio 2018 (Nada)

Julio 2018 Propuesta nº 6 / 2018

1.- Respecto a las proteínas: a) Represente el enlace que se establece entre los aminoácidos e
indique sus características. (0,4) b) Explique las características de la estructura secundaria en
alfa-hélice. Indique las diferencias con la conformación β (0,8) c) ¿Qué es la estructura terciaria
y qué tipos de enlaces la estabilizan? (0,8)

El alumno dibujará la estructura del enlace peptídico y señalará sus

características. Indicará las características de la estructura secundaria en hélice
(hélice dextrógira, vuelta de hélice 3,6 a.a., estabilizada por puentes de
hidrógeno intracatenarios, cadenas laterales hacia el exterior) y la diferenciará de
la conformación β (conformación extendida, cadenas paralelas o antiparalelas,
puentes de hidrógeno intercatenarios). La estructura terciaria es la disposición en
el espacio de los elementos estructurales secundarios y se estabiliza mediante
 puentes disulfuro, interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno y enlaces
hidrofóbicos.

Junio 2019 Propuesta nº 6/ 2018-19

1.- a) En el aminoácido, cuya fórmula se representa, identificar el

grupo amino, el carboxilo y la cadena lateral R. ¿Hay algún carbono
asimétrico? Razonar la respuesta. (0,4)
b) Dentro de la clasificación de aminoácidos, ¿a qué grupo pertenece?
(0,2)
c) ¿En qué grupos de biomoléculas aparece el enlace O-glucosídico? y ¿el enlace
peptídico? Explicar las principales diferencias entre estos enlaces. (0,8).
d) Describir dos funciones biológicas de las sales inorgánicas solubles en agua. (0,6)

b) El alumno responderá que se trata de un aminoácido apolar alifático. a)

Identificará el Cα como carbono asimétrico, ya que sus cuatro valencias están
saturadas por cuatro radicales diferentes, en los que se incluye el grupo
carboxilato (-COO-) y el grupo amino (NH3+). Identificará la cadena R como el
resto -CH2-CH2-S-CH3. c) Indicará que el enlace O-glicosídico se presenta en
oligo- y polisacáridos, mientras que el enlace peptídico es característico de
proteínas. Explicará que el enlace O-glucosídico es un enlace covalente entre dos
monosacáridos que se forma cuando el grupo OH del carbono anomérico de un
monosacárido reacciona con un OH de otro monosacárido desprendiéndose una
molécula de agua, y que el enlace peptídico se produce entre el grupo carboxilo
de un aminoácido y el grupo amino del aminoácido adyacente, desprendiéndose
también una molécula de agua, dando lugar a un grupo amida. d) Podrá
describir como funciones de sales minerales en solución, la regulación de
fenómenos osmóticos, la regulación del equilibrio ácido-base, función catalítica o
función nutricional.

1.- a) Identificar a qué tipo de lípido pertenece la siguiente estructura indicando sus
principales componentes. (0,80)
b) Explicar si se trata de una molécula anfipática. (0,40)
c) ¿Cuál es la principal función biológica de este tipo de lípidos? (0,20)
d) Definir los siguientes términos: enzima, coenzima y Km. (0,60)

(a) El alumno deberá señalar que los fosfoglicéridos (glicerofosfolípidos,

fosfolípidos) están constituidos por el glicerol-3 fosfato que está esterificado en dos
de los grupos –OH por ácidos grasos, mientras que el tercer grupo –OH está unido
al ácido fosfórico, que a su vez, está enlazado a un grupo polar (como los alcoholes
serina, colina…). Indicará que se trata de una molécula anfipática ya que posee una
parte polar (fosfato y alcohol) y otra hidrofóbica (ácidos grasos). Destacará como
función de estos compuestos su participación en la formación de las membranas
biológicas. (d) Se valorará la claridad y precisión en la definición de los
términos relacionados.

Julio 2019 Propuesta nº 3 / 2018-19

1.- En relación a las proteínas: a) ¿Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas?
Escriba la fórmula general de estas unidades estructurales. (0,8) b) ¿Cómo se llama el enlace
que une esas unidades estructurales y cuáles son las principales características de ese enlace?
Represente la unión de dos de esas unidades estructurales. ¿Qué nombre recibe la molécula
resultante? (1,0) c) Indique dos funciones de las proteínas. (0,2)

1.-El alumno indicará que las unidades estructurales de las proteínas son los
aminoácidos y escribirá su fórmula general en la que deberá incluir el grupo
carboxilato, grupo amino y cadena lateral R. Asimismo indicará que el enlace que
las une es el enlace peptídico, que es un enlace covalente tipo amida, tiene carácter
parcial de doble enlace (esto hace que sea rígido no permitiendo rotaciones entre los
átomos que lo forman) y los enlaces restantes a los lados del enlace peptídico sí que
pueden girar permitiendo movilidad a la molécula. Se valorará la representación de
la molécula requerida, que es un dipéptido. Entre las funciones de las proteínas se
podrán citar: estructural, hormonal…

Junio 2020

Julio 2020