Bioquímica Humana

Aminoácidos
Péptidos
Proteínas
Maricela del Carmen Viola Rhenals. QF. PhD
Bioquímica Humana
Nelson. D., Cox. M. 2007. Lehninger: principles of Biochemistry. Third Ed. Worth Publishers.; Mark. A., et al. 2007. Basic Medical Biochemistry. A clinical approach . 2º. Ed. Lippincott
Murray. R., et al. 2003. Harper´s Illustrated Biochemistry. 26th. Ed. Mc Graw Hill Inc; Alvear. C. 2007. Bioquímica Humana: De las bases a la clínica. Ed. U de C.
Campbell & Farrell. 2010. Bioquimica. Sexta Edición.
 Bioquímica Humana

Aminoácidos
Péptidos
Proteínas
Maricela del Carmen Viola Rhenals. QF. PhD
Bioquímica Humana
Nelson. D., Cox. M. 2007. Lehninger: principles of Biochemistry. Third Ed. Worth Publishers.; Mark. A., et al. 2007. Basic Medical Biochemistry. A clinical approach . 2º. Ed. Lippincott
Murray. R., et al. 2003. Harper´s Illustrated Biochemistry. 26th. Ed. Mc Graw Hill Inc; Alvear. C. 2007. Bioquímica Humana: De las bases a la clínica. Ed. U de C.
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AMINOACIDO
UNIDAD ESTRUCTURAL DE LAS PROTEINAS

COO-

H 3 +N C H

Compuesto orgánico que contiene por lo menos un grupo

amino y un grupo ácido (carboxilo)

Nelson. D., Cox. M. 2007. Lehninger: principles of Biochemistry. Third Ed. Worth Publishers.; Mark. A., et al. 2007. Basic Medical Biochemistry. A clinical approach . 2º. Ed. Lippincott
Murray. R., et al. 2003. Harper´s Illustrated Biochemistry. 26th. Ed. Mc Graw Hill Inc; Alvear. C. 2007. Bioquímica Humana: De las bases a la clínica. Ed. U de C.
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En las proteínas…
ácidos orgánicos con un grupo amino en posición 
Grupo R
Cadena lateral

CARBONO 
Hidrógeno 

Grupo amino
Grupo Prolina

carboxilo

L--aminoácidos  Glicina

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En las proteínas … 20 AMINOACIDOS

aprox 100  20 son empleados en síntesis los restantes son modificaciones

1806  ASPARAGINA

Asparagus

GLUTAMATO
Wheat gluten

TIROSINA
Tyros

GLICINA
Glycos

1938  TREONINA

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 Nombre 3 letras 1 letra Bioquímica Humana
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Acido Aspártico Asp D
Cisteina Cys C
Glutamina Gln Q
Acido Glutámico Glu E
Glicina Gly G
Histidina His H 20 aminoácidos proteicos
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
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Nomenclatura de los aminoácidos

   β 
6 5 4 3 2 1
CH2 CH2 CH2 CH2 CH COO-
+NH +NH
3 3

Acido 2,6-diamino hexanoico

Acido 2,6-diamino caproico
Lisina
Lys

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Nomenclatura de los aminoácidos

aminoácidos mas comunes fonéticamente mas sugestiva

en las proteínas RFYW
AGLPT aRginine - Fenilalanine
A: Alanina tYrosine - tWiptophan
G: Glicina
L: Leucina
P: prolina DNEQ  letras dentro del
T: Treonina MARGARET OAKLEY DAYHOFF nombre
1925 -1983 asparDic --- asparagiNe
glutamaEke Q-tamine
inicial del nombre
V IMHS
V: valina Letras mas cercanas a la
I: isoleucina inicial en el alfabeto
M: metionina K  mas cercana en el
C: cisteina alfabeto a L de lysine
H: histidina
Nelson. D., Cox. M. S:
2007.serina
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 Nombre 3 letras 1 letra Bioquímica Humana
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Acido Aspártico Asp D
Cisteina Cys C
Glutamina Gln Q
Acido Glutámico Glu E
Glicina Gly G
Histidina His H 20 aminoácidos
Isoleucina
Leucina
Ile
Leu
I
L
proteicos
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
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Clasificación de los aminoácidos
No proteicos
Proteicos D--aa L--aa
L-- aa D--aa

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Aminoácidos proteicos

Codificables o Universales Modificados o particulares

permanecen como tal en las proteínas resultado de modificaciones químicas
Mayoritarios posteriores a la síntesis de proteínas
Minoritarios

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20 aminoácidos proteicos codificables

Según la esencialidad

Esenciales No Esenciales
No sintetizados por el hombre son sintetizados por el hombre
obtenidos de la dieta

Origen animal Origen vegetal

Proteínas de alto Proteínas de bajo
valor biológico valor biológico
INCOMPLETAS

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20 aminoácidos proteicos codificables

Esenciales No Esenciales
Valina Alanina
Leucina Asparagina
Metionina Aspartato
Semiesencial
Treonina Cisteina
Histidina (RN)
Isoleucina Glutamina
Arginina (jovenes en crecimiento)
Triptofano Glutamato
Lisina Glicina
Fenilalanina Prolina
Serina
Tirosina

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20 aminoácidos proteicos codificables

ESENCIALES SEMIESENCIALES NO ESENCIALES

• Valina
• Leucina
• Metionina • Glutamato
• Treonina • Tirosina • Glutamina
• Isolecina • Arginina • Glicina
• Triptófano • Prolina • Serina
• Lisina • Histidina • Alanina
• Fenilalanina • Aspartato
• Asparagina
• Arginina (gatos,
aves, peces)
• Taurina (gato)

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20 aminoácidos proteicos codificables

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 Nombre 3 letras 1 letra Bioquímica Humana
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Acido Aspártico Asp D
Cisteina Cys C
Glutamina Gln Q
Acido Glutámico Glu E 20 aminoácidos proteicos
Glicina
Histidina
Gly
His
G
H
codificables
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
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20 aminoácidos proteicos codificables

Según la cadena lateral …

Neutros o Alifáticos
Aromáticos
Hidroxi-aminoácidos
Tio aminoácidos
Iminoácidos
Dicarboxílicos y sus amidas
Dibásicos

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20 aminoácidos proteicos codificables
Según la cadena lateral …
Neutros o Alifáticos
Cadena lateral es un hidrocarburo alifático, poco reactivos, fuertemente
hidrofóbicos (Gly)  tienden a ocupar la parte central de las proteínas
globulares, minimizan su interacción con el disolvente

Glicina Alanina Valina Leucina Isoluecina

Gly, G, Ala, A Val, A Leu, L Ile, I

Polar sin carga. El mas Apolar. El mas pequeño Apolar Apolar Apolar
pequeño de todos. Sin de los apolares
actividad óptica

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20 aminoácidos proteicos codificables
Según la cadena lateral …
Aromáticos
Cadena lateral es un grupo aromático, son precursores de otras moléculas como
hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores
Fenilalanina Tirosina Triptofano
Phe, F Tyr, Y Trp, W

Benceno, apolar, absorbe la luz UV Fenol, ligeramente polar, sin carga, Indol , apolar, absorbe luz UV a 280
a 257 nm absorbe luz UV a 274 nm nm

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20 aminoácidos proteicos codificables
Según la cadena lateral …
Hidroxiaminoácidos
Cadena lateral con un grupo hidroxilo

Serina Treonina
Ser, S Thr, T

Polar, sin carga Polar, sin carga

O-glicosilación y Fosforilación O-glicosilación y Fosforilación
Frecuente en el centro activo de
enzimas

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20 aminoácidos proteicos codificables
Según la cadena lateral …
Tioaminoácidos
Cadena lateral con azufre

Cisteina Metionina
Cys, C Met, M

Polar, sin carga Apolar, primer aminoácido en la

Forma puentes disulfuro síntesis de proteínas

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20 aminoácidos proteicos codificables
Según la cadena lateral …
Iminoaminoácidos
grupo -amino sustituido por la propia cadena lateral  anillo pirrolidinico

Prolina
Pro, P

Apolar, N-sustituido, interrumpe la -helice, es

rígido, abunda en los giros

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20 aminoácidos proteicos codificables
Según la cadena lateral …
Dicarboxilicos y sus amidas
Cadena lateral con un grupo carboxílico o su derivado amínico

Acido aspártico Acido glutámico Asparagina Glutamina

Asp, D Glu, E Asn, N Gln, Q

Polar, con carga negativa Polar con carga negativa Polar, sin carga Polar, sin carga
N-glicosilacion

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20 aminoácidos proteicos codificables
Según la cadena lateral …
Dibásicos
Cadena lateral con grupos básicos

Lisina Arginina Histidina

Lys, K Arg, R Hys, H

Amino Guanidino Imidazol

Polar, carga positiva Polar, carga positiva Polar, carga positiva
Forma puentes salinos Centro activo de enzimas

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20 aminoácidos proteicos codificables
Según la polaridad …
Apolares
Polares
Neutros
Cargados positivamente  Catiónicos
cargados negativamente  Aniónicos

Apolares Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina

Ala, A Val, V Leu, L Ile, I Phe, F Trp, W Met, M Pro, P

Polares Glicina Tirosina Serina Treonina Cisteina Asparagina Glutamina

Gly, G Tyr, Y Ser, S Thr, T Cys, C Asn, N Gln, Q
sin carga
Catiónicos Lisina Arginina Histidina
Lys, K Arg, R Hys, H

Aniónicos Aspartato Glutamato

Asp, D Glu, E

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Aminoácidos proteicos modificados

Modificaciones de los aminoácidos codificables, después que son incorporados en
la proteína

4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina
-carboxiglutámico

Hidroxilados
Carboxilados
Fosforilados
Glicosilados
Iodados
Condensados
Modificacion post-sintetica
Se encuentran en el colageno

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Aminoácidos proteicos modificados

Fosforilados
Metilaciones, acetilaciones

Modificacion post-sintetica

Modificacion post-sintetica

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Aminoácidos no proteicos
Se conocen mas de 100, cuyas funciones no siempre es conocida
D-aminoácidos
D-ala y D-Glu  peptidoglicano de la pared celular de bacterias

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Aminoácidos no proteicos
-aminoácidos
L-ornitina y L-citrulina  intermediarios en la eliminación del nitrógeno
Creatina  derivado de G: reserva de energía metabólica
homoserina y homocisteina

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Aminoácidos no proteicos

-aminoácidos
-alanina  coenzimas

acido -aminobutirico neurotransmisor

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Clasificación de los aminoácidos

Rutas metabólicas particulares para cada aminoácido
Convergen hacia un grupo reducido de intermediarios metabólicos
 Precursores de Glucosa: GLUCOGENICOS
 Precursores de Acetil Coa y Acetoacetil Coa  Acidos Grasos: CETOGENICOS
 Precursores de glucosa y ácidos grasos: MIXTOS

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Propiedades de los aminoácidos

• Compuestos sólidos
• Incoloros
• Cristalizables
• Elevado punto de fusión (> 200 ºC)
• Solubles en agua
• Con actividad óptica
• Con un comportamiento anfótero
ASIMETRÍA DEL CARBONO
Grupo R
Cadena lateral

1. Estereoisomería CARBONO 
Hidrógeno 
2. Carácter ácido-base

Grupo Grupo
amino  carboxilo

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Propiedades de los aminoácidos

Las estructuras de los aminoácidos son ópticamente activas: pueden rotar el plano de luz
polarizada en diferente dirección dependiendo del estereoisómero que se trate

L-Alanina D-Alanina

Levorrotatorio (L) Dextrorrotatorio (D)

Rotan el plano hacia la izquierda Rotan el plano hacia la derecha

Los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos

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Carácter Acido-Base de los aminoácidos

COOH COO- COO-

H2 O +NH
H C NH2 H C 3 H C NH2 + H+
R R
R
Forma no iónica Donador de protones
Zwitterion
Doble ion

COOH
H C +NH
3
ANFOTEROS
naturaleza dual: ácido y base R
Aceptor de protones

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Murray. R., et al. 2003. Harper´s Illustrated Biochemistry. 26th. Ed. Mc Graw Hill Inc; Alvear. C. 2007. Bioquímica Humana: De las bases a la clínica. Ed. U de C.
Campbell & Farrell. 2010. Bioquimica. Sexta Edición.
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Punto isoeléctrico
Es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero
La solubilidad es casi nula

aminoácidos proteínas
Carga
Carga (-) neutra Carga (+)

Electroforesis : separa moléculas

según su movilidad bajo un campo
eléctrico

Zwitterion
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Aminoácido
neutro

Glicina

pK1 + pK2
pI 
2

Glicina
Valina
Leucina
Isoleucina
Triptofano
Treonina
Cisteina
.
.
(equivalentes)
.
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Aminoácido
cargados
negativamente

pK1 + pKR Glutamato

pI 
2

Glutamato
Aspartato
(equivalentes)

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Aminoácido
cargados
positivamente

pKR + pK2 Histidina

pI 
2

Histidina
Arginina
Lisina
(equivalentes)

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Propiedades y convenciones asociadas con los aminoácidos comunes encontrados en

proteínas

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Absorción UV de los aminoácidos

Purificación y aslamiento de
macromoléculas

260
280

> 1: ácidos nucleicos

< 1: proteínas

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Aminoácidos
Péptidos
Proteínas
Maricela del Carmen Viola Rhenals. QF. PhD
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PEPTIDO
POCOS RESIDUOS DE AMINOACIDOS UNIDOS
MEDIANTE UN ENLACE PEPTIDICO

Péptido

Residuo 1 Residuo 2 Residuo 3 Residuo 4

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Enlace Peptídico

es un enlace amida formado por la condensación entre el grupo -carboxílico y

el grupo amino liberando una molécula de agua

Péptido

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Aminoácido 1 Aminoácido 2

Amino terminal
Carboxi
terminal

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4 monómeros de aminoácidos

Monómero 1 Monómero 2 Monómero 3 Monómero 4

Péptido

Residuo 1 Residuo 2 Residuo 3 Residuo 4

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Nomenclatura
Ser-Tyr-Cys
Seril tirosil cisteína
Enlace
peptidico
Cadenas
Enlace laterales
peptidico

Esqueleto

Amino Carboxi
terminal terminal

Los péptidos se nombran empezando por el extremo amino terminal que esta colocado del
lado izquierdo
aa principal  grupo carboxilo
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Todos los péptidos tienen solo un grupo -amino
libre y un -carboxilo libre

Grupos Como los aminoácidos, péptidos tienen

ionizables curvas y punto isoeléctrico característicos
a pH 7
no migran bajo un campo eléctrico
Carga
Carga (-) neutra Carga (+)

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Cálculo del numero de aminoácidos en un péptido o proteína

Propiedades y convenciones asociadas con los aminoácidos comunes encontrados en proteínas

Peso Molecular
110
Promedio de pesos
moleculares de los 20 aa
 138

Proteínas  aa pequeños

Promedio de los pesos

moleculares  128

Remocion de agua con

enlaces peptidos  18

128 – 18 = 110
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Clasificación de los péptidos
Bradiquinina
Agentes Vasoactivos 9 residuos de aa, hipotensor
Angiotensinógeno
14 residuos de aa, hipertensor

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Hormonas

Oxitocina Vasopresina
Cis - Tyr - Ile - Gln - Asn - Cis - Pro - Leu - Gli-NH2 Cis - Tyr - Fen - Gln - Asn - Cis - Pro - Arg - Gli-NH2

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Péptidos de interés biológico

Glutatión
-glutamil-cisteinil-glicina

Gramicidina S
Penicilina
Encefalinas
Valinomicina
.
.
.
.
.

Mantiene el atomo de Fe de la Hb en estado

reducido (+2) oxiHb
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Datos moleculares de algunas proteínas

Multisubunidades  dos o mas polipéptidos asociados no covalentemente

Subunidades idénticas  HOMOMERICAS

Subunidades diferentes  HETEROMERICAS

cada subunidad Protómero

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Oligopéptido  menos de 15 AA : dipéptido,

tripéptido, etc

Polipéptido  Cuando contiene entre 15 y 50 aa

Proteínas  mas de 50 aa
los seres vivos hay proteínas con más de 1000 aa

Polipéptido  Proteína
Hemoglobina  4 polipéptidos  subunidades

Diferencias entre proteínas y péptidos

Péptido Proteína

Longitud < 30-50 aminoácidos > 50 aminoácidos

Existencia biológica Origen de síntesis y sin Origen natural y se

prueba en organismos encuentra en ser vivo

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Aminoácidos
Péptidos
Proteínas
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Proteínas
son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos  biopolímeros
están determinadas genéticamente, es decir, los genes determinan que proteínas
tendrá un individuo

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Funciones de la proteínas
función enzimática
función hormonal
función de reconocimiento de señales
función de transporte
función estructural
función de defensa
función de movimiento
función de reserva
transducción de señales
función reguladora

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Propiedades de las proteínas

• Solubilidad  son solubles, al incrementar el pH y/o temperatura se disminuye

la solubilidad

• Especificidad cada proteína tiene una función específica determinada por su

estructura primaria

• Efecto Tampón  actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter

anfótero

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Fuerzas o enlaces que estabilizan una proteína

Atracción
Puentes de Hidrógeno electrostática

Interacción hidrofóbica

 Hélice Lámina β

Coordinación con iones

metálicos

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Desnaturalización

Proceso mediante el cual las proteínas pierden sus estructuras menos la primaria

pierde solubilidad en el agua y precipita

se produce por
• cambios de temperatura
• variaciones de pH
• sales de metales pesados
• radiación UV
• rayos X

En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a través de
un proceso llamado renaturalización

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Proteasas

Tratamiento Punto de clivaje

Tripsina Lys, Arg (C)
Quimotripsina Phe, Trp, Tyr (C)
Pepsina Phe, Trp, Tyr (C)
Endoproteinasa Lys C Lys (C)
Bromuro de Cianogeno Met (C)
Asp-N-Proteasa Asp, Glu (N)

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Según su composición química

Proteínas

Holoproteínas Heteroproteínas

Globulares Fibrilares Fosfoproteínas

Albuminas: salinas diluida y agua Glucoproteínas

Globulinas: Sol salinas Lipoproteínas

Globulinas: Insolubles en agua, EtOH, Sal, Nucleoproteínas

sol en ac y base
Cromoproteínas
Prolaminas: sol EtOH 50-80%

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Proteínas Conjugadas

Lipoproteínas Lípidos 1-lipoproteinas de la

sangre
Glicoproteínas Carbohidratos Inmunoglobulina G
Fosfoproteínas Grupos fosfatos Caseína de la leche
Hemoproteínas Grupo hemo (Fe porfitrinas) Hemoglobina
Flavoproteinas Nucleotidos de flavina Succinato dehidrogenasa
Metaloproteinas Hierro Ferritina
Zinc Alcohol deshidrogenasa
Calcio Calmodulina
Molibdeno Dinitrogenasa
Cpbre Citocromo c oxidasa

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Estructuras que adopte sin

Arreglo espacial de romper sus enlaces
átomos en la proteína CONFORMACION
covalentes

Proteína nativa
En su conformación y plegamiento
que la hace funcional

Glicina
Estructura de la
proteína quimiotripsina

Estructuras
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Niveles estructurales de las proteínas

Es la manera en como se organiza para adquirir cierta forma

comprende cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre esta presente

Estructura Estructura Estructura Estructura

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Residuos de aa α hélice Cadena polipeptídica Subunidades ensambladas

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Estructura Primaria

orden de los residuos de aminoácidos unidos por enlace peptídico en la proteína 

secuencia de aminoácidos

Carboxi
terminal

El enlace peptídico
es planar y rígido
Amino
terminal

Los demás enlaces que involucran la cadena lateral pueden rotar libremente

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Enlace peptídico  enlace doble parcial  resonancia

Nitrógeno menos electronegativo que el oxígeno  carácter de doble enlace

C-O tiene un 60%
C-N tiene un 40%

Enlace sencillo --- Enlaces C-O y N-C del enlace peptídico --- Enlace doble

Distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo
y el doble enlace

Carboxi Átomos del

terminal
enlace peptídico
estan en el
Amino mismo plano
terminal

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Todos los enlaces peptidicos en las proteínas se dan con configuración trans

Excepción  PROLINA

En proteínas conjugadas la estructura primaria determina donde se sitúan los enlaces covalentes
con azucares, lípidos, grupos prostéticos, etc
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Estructura Secundaria
Estructura Secundaria
Conformación local de algunas partes de la proteína
 α-Hélice
 Conformaciones β

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α Hélice
William Astbury en 1930  Rayos X  repetición de aminoácidos
es una conformación estable  puentes de H entre el CO de un aminoácido y el NH del
cuarto aminoácido

 Hélice

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α Hélice
William Astbury en 1930  Rayos X  repetición de aminoácidos
es una conformación estable  puentes de H-amino + OH-carboxilo

Las cadenas laterales se disponen hacia el

Carbono
Amino terminal
exterior y el enlace peptídico esta paralelo al eje
Hidrógeno
de la hélice
Oxígeno
Nitrógeno
Enlaces de hidrogeno estabilizan la estructura
Grupo R

Cada 5.2 Å posee 3.6 aminoácidos

Deben ser L-aa  hélice con giro a la derecha

5.6 Å
(3.6 residuos)

Vista transversal de
una -hélice

Carboxi terminal Vista longitudinal de

una -hélice
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α Hélice

Hélice anfipática: un
lado apolar y otro
hidrófobo
FLAVODOXINA

Hélice apolar:
Vista transversal de CITRATO SINTASA
una -hélice
Las cadenas
laterales sobresalen
de manera
Vista longitudinal de perpendicular al eje
una -hélice de la hélice

Hélice polar
CALMOLUDINA

Nelson. D., Cox. M. 2007. Lehninger: principles of Biochemistry. Third Ed. Worth Publishers.; Mark. A., et al. 2007. Basic Medical Biochemistry. A clinical approach . 2º. Ed. Lippincott
Murray. R., et al. 2003. Harper´s Illustrated Biochemistry. 26th. Ed. Mc Graw Hill Inc; Alvear. C. 2007. Bioquímica Humana: De las bases a la clínica. Ed. U de C.
Campbell & Farrell. 2010. Bioquimica. Sexta Edición.
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FACTORES QUE AFECTAN A LA ESTABILIDAD DE LA α-HELICE

Repulsión o atracción
electrostática entre
residuos

Impedimento estérico

Prolina y Glicina 
desestabilizan -hélice

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Lámina β
Láminas Antiparalelo  cadenas orientadas en direcciones opuestas
Láminas Paralelo  cadenas orientadas en la misma dirección

Antiparalelo Paralelo

Vista lateral Vista lateral

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Giros β
conectan el final de dos segmentos adyacentes de una lamina 

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Giros β
conectan el final de dos segmentos adyacentes de una lámina
antiparalela
vuelta de 180  4 aminoácidos
Gly y Pro son importantes  tamaño

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Cada estructura secundaria de una proteína tiene aminoácidos característicos

Glu, Met, Ala, Leu, Lys Phe, Trp, Tyr, Ile, Val, Thr, Cys Pro, Gly, Asn

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Tipo de uniones que estabilizan el plegamiento de las proteínas

2. puentes de
3. interacción
hidrógeno, entre
dipolo-dipolo
Thr y Ser
entre dos Ser
1. interacción
electrostática

5. interacción
4. unión de disulfuro, hidrofóbica entre
convalente, entre dos Leu e Ile
cisteínas

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Análisis de las proteínas globulares revelan patrones estructurales comunes

Estructuras supersecundarias

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Análisis de las proteínas globulares revelan patrones estructurales comunes

MOTIVOS  arreglos estables de varios

elementos con estructuras secundarias y la
conexión entre ellos
Dominio  foldeo de pequeñas proteínas globulares,
polipeptidos con cientos de residuos de aa
Algunas veces aislada mantiene su estructura
tridimensional
Cada dominio  función
Proteínas pequeñas el dominio es la proteína

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Los motivos proteicos son la base para la clasificación estructural de las proteinas
(SCOP: Structural Classification Of Protein)

Cuatro clases
1. TODA 
2. TODA 
3.  / 
4.  + 

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Estructura Terciaria

orden de los residuos de aminoácidos unidos por enlace peptídico en la proteína 

secuencia de aminoácidos
disposición tridimensional de todos los átomos que componen una proteína
responsable directa de sus propiedades biológicas
es el máximo nivel estructural en holoproteinas

Superplegamiento de la proteína que da lugar a una

estructura compacta

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Clasificación
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria
insolubles en agua y en soluciones acuosas
Queratina, Colágeno y Fibrina

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteínas y
grupos hidrófilos hacia afuera
son solubles en solventes polares como el agua
Enzimas, Anticuerpos, Hormonas, Proteínas de Transporte

Mixtas: posee una parte fibrilar (en el centro de la proteína) y otra parte globular (en
los extremos)
Albúmina

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1. Fibroso: una de las dos dimensiones en mucho mayor que la otra

forma alargada, función estructural
Colágeno
-Queratina del cabello
Fibroina de la seda
Subunidad fundamental es una estructura secundaria repetida
Insolubles en agua  alta concentración de residuos de aa con grupos hidrofóbicos

Propiedades y estructura secundaria de las proteínas fibrosas

Estructura Característica Ejemplo

-hélice, entrecruzadas por puentes Duras, estructuras protectoras -queratina del cabello, uñas
disulfuro insolubles de flexibildad y dureza
variable
Conformaciones β Suaves, filamentos flexibles, Fibroina de la seda, colágeno de
altamente fuertes sin tensiones tendones

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- queratina
están en cabello, uñas, capa mas externa de la piel,
hacen parte de los filamentos intermediarios junto con proteínas del citoesqueleto
Rico en aa hidrofobicos como Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe
-hélice de la queratina

Doble cadena
superenrollada

Protofilamento

Protofibrilla

32 protofibillas Filamento
intermediario

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Colágeno
están en tejido conectivo de tendones, cartílagos, matriz orgánica de la huesos y cornea de los ojos
es la única con estructura secundaria distinta a -hélice
 3 aa por vuelta en 5.2 Å  cadenas   3 cadenas
35% Gly, 11% Ala, 21% Pro e OH-Pro
Gly-X-Pro Gly-X-OHPro

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Enfermedades del Colágeno
Escorbuto  fragilidad capilar, hemorragias, lesiones cutáneas, déficit de vitamina C

Síndrome de Osteogénesis imperfecta  mutación de Gly 988/Cys en el colágeno tipi I, huesos

quebradizos, deformaciones en el esqueleto (niños de cristal)
Síndrome de Ehler_Danlos  piel hiper-extensible, exceso de movilidad en las articulaciones, rotura
de arterias y vejiga
Latirismo  inhibición de la lisis oxidasa, deformación de columna vertebral, desmineralización de
huesos, hemorragias articulares

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Fibroina de la seda
producida por insectos y arañas
conformaciones β  Ala, Gly

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2. Globular: no hay predominio de dimensión entre las cadenas polipeptídicas

se suceden estructuras secundarias al azar
forma esferoidal
Diversidad de estructuras determinan diversidad en sus funciones
 enzimas, proteínas transportadoras, reguladoras, motoras, inmunoglobulinas, etc.

Conformación β

 Hélice

Forma globular nativa

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Mioglobina
primera en determinar su estructura terciaria por estudios con Rayos X
proteína que transporta oxigeno en los músculos
almacena oxigeno y facilita su difusión durante la contracción muscular
una cadena de 153 aa y una protoporfirina de hierro (grupo hemo)

His

Grupo Hemo

Fe+3 Fe+2
No activa activa
no transporta oxigeno transporta oxigeno

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Estructura terciaria de algunas proteínas

Citocromo c Lisozima Ribonucleasa

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Estructura Cuaternaria

arreglo que adopta una proteína con mas de una cadena polipeptídica
subunidad estructural repetitiva en una proteína multimerica, ya sea una subunidad o un
grupo de subunidades es llamado protómero
oligomérica  multimérica

debe considerar
1. el numero y naturaleza de las subunidades o monómeros
2. la forma en que se asocian en el espacio

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Hemoglobina
primera proteína oligomérica con estructura cuaternaria
4 polipéptidos y cuatro grupos hemo
Parte proteíca: globina  2 cadenas  (141 residuos)
2 cadenas β (146 residuos)
Dímero de β-protómeros ó como tetrámero
Deoxyhemoglobina  hemoglobina sin moléculas de oxigeno unidas al grupo hemo

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Proteínas con similaridad en la secuencia primaria de residuos de aa

y/o
similar estructura y función
ESTAN EN LA MISMA FAMILIA PROTEICA

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Estructura Quinaria

Asociación Proteina-azucares
Asociación Proteina-Proteina

Microtúbulo

Coágulo Peptidoglucano
sanguineo
Asociación proteína-lípidos

Lipoproteina del
Asociación Proteina-Acidos nucleicos plasma
Virus

Membrana plasmática
Nucleosoma
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Aminoácidos
Péptidos
Proteínas
FIN……

GRACIAS !!!!!
Maricela del Carmen Viola Rhenals. QF. PhD
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