Lompat ke isi

Kolagen

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Molekul tropokolagen.

Kolagen adalah salah satu protein yang menyusun tubuh manusia dan hewan multiselular lainnya, khususnya pada jaringan ikat.[1] Keberadaannya adalah kurang lebih mencapai 30% dari seluruh protein yang terdapat dalam tubuh. Dia adalah struktur organik pembangun tulang, gigi, sendi, otot, dan kulit. Serat kolagen memiliki daya tahan yang kuat terhadap tekanan[2]. Kata "kolagen" sendiri berasal dari bahasa Yunani yang artinya (bersifat lekat atau menghasilkan pelekat/melekat).

Sifat-sifat kolagen

[sunting | sunting sumber]

Kolagen mengalami transformasi saat dididihkan dalam air dari bentuk untaian tidak larut dan tidak tercerna menjadi bentuk gelatin. Fibril kolagen dapat menyangga sedikitnya 10000 kali beratnya sendiri dan memiliki kekuatan lenting lebih besar dari penampang silang kawat tembaga dengan berat yang sama[2] Kolagen dapat dikomposisi oleh tiap proteinase seperti kolagenase[1]

Yang menarik di sini adalah struktur primer kolagen Glicin-X-Hidroxiprolin atau Glicin-Prolin-X. Rantai polipeptida-nya di sintesis di ribosom yang ada di sekitar retikulum endoplasma. Sebagai struktur tertier-nya dia mempunyai struktur triple helix, disini tidak boleh di salah tafsirkan dengan helix. Triple helix artinya 3 rantai polipeptid spiral. Yang menarik adalah struktur helix-nya juga left handed helix. Ketiga molekul helix-nya dihubungkan satu sama lain dengan ikatan hidrogen seperti pada helix DNA.

Kolagen biasanya di sintesis oleh sel fibroblas. Secara garis besar dapat dibagi menjadi dua bagian, yaitu:

  • Intrasellular di organel ribosom yang di sekitar retikulum endoplasma bedakan dari ribosom yang berada bebas di sitosol, mencakup:
  1. transkripsi dan translasi dari DNA atau gen untuk kollagen). Hasilnya adalah asam amino yang dipersatukan menjadi prokolagen.
  2. prokolagen akan dihidroksilasi oleh enzim hidroksilase. Bagian yang dihidroksilasi adalah rantai yang memiliki asam amino lisina dan prolina di mana vitamin C dan helix ketoglutarat diperlukan sebagai koenzim
  3. pengikatan molekul gula pada gugus -OH dari lisina oleh enzim glukosiltransferase.

Sekarang terbentuk yang telah tersebut di atas yaitu triple helix. Walaupun demikian ini belum sempurna, karena di bagian N-terminal atau akhir struktur triple helix ini tidak berbentuk spiral helix, melainkan dihubungkan oleh ikatan disulfida dari sistein. Gunanya adalah menstabilkan prokolagen yang segera diekspor keluar dari sel melewati membran sel.

  • Ekstrasellular. Proses yang terjadi di intersellular atau ekstrasellular adalah eliminasi dari N- dan C-terminal. Kemudian eliminasi gugus N dari rantai molekul lisina secara oksidatif. Akibatnya gugus aldehida dari monomer kolagen di satukan menjadi kolagen fibrillar. Proses secara singkat yaitu:
  1. proteolisis terbatas pada N- dan C-terminal.
  2. monomor kolagen beraggregasi menjadi polimer, larut dalam garam.
  3. pembentukan kolagen fibrillar yang tidak dapat dilarutkan.

Kolagen saat ini telah ditemukan dan dibagi menjadi 28 kelas:

  • Kolagen fibrillar, yaitu kolagen tipe I, II, III, V, dan XI.
  • Kolagen yang membentuk jaringan, yaitu kolagen Tipe IV (Lamina densa dari dasar membran Hemidesmosom), VIII und X.
  • Kolagen yang fibrillar terasosiasi(FACIT), yaitu kollagn tipe IX, XII, XIV, dan XXII.
  • Kolagen berbentuk rangkaian mutiara, yaitu kolagen tipe VI.
  • Verankerungsfibrillen, yaitu kolagen tipe VII.
  • Kolagen dengan domain transmembran, yaitu kolagen tipe XIII, XVII, XXIII, dan XXV.

Manfaat Kolagen

[sunting | sunting sumber]

Beberapa penelitian menyebutkan bahwa kolagen dapat membantu meningkatkan dan memperbaiki hidrasi kulit, elastisitas, dan berat jenis kolagen sehingga dapat mencegah atau mengurangi penuaan kulit[3]

Referensi

[sunting | sunting sumber]
  1. ^ a b Parker, Sybil, P (1984). McGraw-Hill Dictionary of Biology. McGraw-Hill Company. 
  2. ^ a b M.Si, Dr La Ode Sumarlin (2023-02-14). BIOKIMIA: Dasar-Dasar Biomolekul dan Konsep Metabolisme. PT. RajaGrafindo Persada - Rajawali Pers. ISBN 978-623-231-171-8. 
  3. ^ Bolke, Liane; Schlippe, Gerrit; Gerß, Joachim; Voss, Werner (2019-10-17). "A Collagen Supplement Improves Skin Hydration, Elasticity, Roughness, and Density: Results of a Randomized, Placebo-Controlled, Blind Study". Nutrients. 11 (10). doi:10.3390/nu11102494. ISSN 2072-6643. PMC 6835901alt=Dapat diakses gratis. PMID 31627309.