Une des crises sanitaires les plus poignantes de la fin du XXe siècle – dite de l’hormone de croissance, ayant eu pour premières victimes des enfants et adolescents – ressurgit avec la publication d’une étude britannique dans la revue Nature Medicine, lundi 23 janvier. L’équipe de John Collinge (Institut des maladies à prions, University College, Londres) y décrit cinq patients, ayant reçu avant 1985 des injections d’hormone de croissance, qui ont été récemment diagnostiqués pour une maladie d’Alzheimer atypique, qui semble avoir pour origine ce traitement.
Destinée à compenser des déficits de taille, l’hormone qui leur a été administrée était extraite d’hypophyses prélevées sur des personnes mortes, dont certaines étaient porteuses de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ). S’ils ont échappé à cette maladie neurodégénérative incurable, qui a causé le mort à ce jour de plus de 4 % des quelque 1 849 jeunes patients britanniques ayant été traités de cette manière entre 1959 et 1985, cinq des huit patients décrits dans Nature Medicine ont été atteints de façon précoce par la maladie d’Alzheimer : trois en sont morts âgés d’entre 47 et 57 ans. Les cinq autres ont actuellement entre 54 et 57 ans. Parmi eux, deux présentent des signes de déclin cognitif, sans qu’un diagnostic d’Alzheimer ait été posé, et le dernier est asymptomatique.
Cette observation suggère, selon les chercheurs britanniques, qu’à l’instar des maladies à prions incurables, telles que celle de Creutzfeldt-Jakob, la maladie d’Alzheimer peut revêtir dans certaines circonstances une forme transmissible, en plus de ses apparitions sporadiques ou liées à des prédispositions génétiques.
Agrégats mortels
Cette découverte a selon eux des implications en termes de santé publique et de prévention – « par exemple, en s’assurant d’une décontamination efficace des instruments chirurgicaux », écrivent-ils. Il n’y a cependant « pas de preuve » que la protéine bêta-amyloïde (Aß), dont l’accumulation sous forme de plaques dans le système nerveux central est une signature de la maladie d’Alzheimer, puisse être transmise dans d’autres contextes que celui-ci, par exemple « dans la vie quotidienne, ou lors de l’administration de soins de routine », précisent-ils.
Les maladies à prions résultent du mauvais repliement d’une protéine, dont la nouvelle conformation se propage par effet domino à ses proches, au point de former des agrégats mortels dans le système nerveux central. D’autres maladies neurodégénératives, telles que celles d’Alzheimer et de Parkinson, sont aussi caractérisées par la formation d’agrégats de protéines ou de chaînes d’acides aminés plus petites, des peptides, tels qu’Aß – des agents qualifiés de « prion-like » (« semblables au prion »). L’étude de John Collinge et ses collègues renforce les liens que de plus en plus de travaux établissent entre ces deux groupes de maladies.
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